L-metionina propiedades

retroalimentación

Resumen Se estudia la interacción entre la L-metionina (Met) y el ácido nicotínico (NA) en una solución tampón acuosa (pH 7,4) mediante calorimetría de disolución y densimetría. Se determinan las características termodinámicas de la formación de un complejo molecular 1 : 1 entre Met y L a Т = 298,15 K. La densidad experimental del sistema Met-L-buffer se mide a T = 288,15, 298,15, 303,15, 308,15 y 313,15 K en el rango de concentraciones de NA de 0,0036 a 0,0367 mol/kg a una concentración constante de Met (0,01249 mol/kg). Se muestra que el carácter extremo de las dependencias aparentes de volumen molar-concentración sugiere el efecto de fortalecimiento de la estructura que tiene la NA en las soluciones que contienen el aminoácido (Met) con un ligero desplazamiento de los máximos con el aumento de la temperatura. Los resultados se discuten en el contexto del modelo de Gurney.
Russ. J. Phys. Chem. 94, 2238-2243 (2020). https://doi.org/10.1134/S003602442011031XDownload citationShare this articleAnyone you share the following link with will be able to read this content:Get shareable linkSorry, a shareable link is not currently available for this article.Copy to clipboard

beneficios de la metionina

Nombre del gen: MTRIdentificación de Uniprot: Q99707 Peso molecular: 140525,91Reacciones5-Ácido metiltetrahidrofólico + Homocisteína → Ácido tetrahidrofólico + L-metioninoDetallesReferencias Detalles de la enzima2. Metilentetrahidrofolato reductasaFunción general:Interviene en la actividad de la metilentetrahidrofolato reductasa (NADPH)Función específica:Cataliza la conversión de 5,10-metilentetrahidrofolato en 5-metiltetrahidrofolato, un co-sustrato para la remetilación de la homocisteína en metionina.
Nombre del gen: MTHFRIdentificación Uniprot: P42898 Peso molecular: 74595,895Referencias Detalles de la enzima3. Tirosina aminotransferasaFunción general: Interviene en la actividad de la 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasaFunción específica: Transaminasa implicada en la degradación de la tirosina. Convierte la tirosina en p-hidroxifenilpiruvato. Puede catalizar la reacción inversa, utilizando ácido glutámico, con 2-oxoglutarato como cosustrato (in vitro). Tiene una afinidad y una actividad transaminasa mucho menor hacia la fenilalanina.
Nombre del gen: TATIdentificación de Uniprot: P17735 Peso molecular: 50398,895Reacciones2-ácido oxo-4-metiltiobutanoico + ácido L-glutámico → L-metionina + ácido oxoglutáricodetalles de la enzima4. S-adenosilmetionina sintasa isoforma tipo-2Función general:Participa en la actividad de la metionina adenosiltransferasaFunción específica:Cataliza la formación de S-adenosilmetionina a partir de metionina y ATP.

deficiencia de metionina

La metionina (símbolo Met o M)[3] (/mɪˈθaɪəniːn/)[4] es un aminoácido esencial para el ser humano. Como sustrato de otros aminoácidos como la cisteína y la taurina, de compuestos versátiles como la SAM-e y del importante antioxidante glutatión, la metionina desempeña un papel fundamental en el metabolismo y la salud de muchas especies, incluida la humana. Está codificada por el codón AUG.
La metionina es también una parte importante de la angiogénesis, el crecimiento de nuevos vasos sanguíneos. El consumo de suplementos puede beneficiar a las personas que sufren intoxicación por cobre[5] El consumo excesivo de metionina, el donante del grupo metilo en la metilación del ADN, está relacionado con el crecimiento del cáncer en varios estudios[6][7] La metionina fue aislada por primera vez en 1921 por John Howard Mueller[8].
La metionina (abreviada como Met o M; codificada por el codón AUG) es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de las proteínas. Contiene un grupo α-amino (que se encuentra en la forma protonada -NH3+ en condiciones biológicas), un grupo carboxilo (que se encuentra en la forma desprotonada -COO- en condiciones biológicas) y una cadena lateral de tioéter S-metilo, lo que lo clasifica como un aminoácido alifático no polar.

L-metionina propiedades en línea

Se trata de gráficos de caja que proporcionan una visualización única, resumiendo todos los datos de actividad para un ligando tomados de ChEMBL y GtoPdb a través de múltiples objetivos y especies. Haga clic en un gráfico para ver la mediana, el rango intercuartil y los puntos de datos bajos y altos. Un valor de cero indica que no hay datos disponibles. Se crea un gráfico separado para cada objetivo y, cuando es posible, el algoritmo intenta fusionar los objetivos de ChEMBL y GtoPdb haciéndolos coincidir con el nombre y la accesión de UniProt, para cada especie disponible. Sin embargo, tenga en cuenta que la incoherencia en la denominación de las dianas puede dar lugar a que los datos de la misma diana aparezcan en varios gráficos.
Una imagen de la estructura 2D del ligando. En el caso de las moléculas pequeñas con SMILES, éstas se dibujan utilizando el NCI/CADD Chemical Identifier Resolver. Haga clic en la imagen para acceder a la herramienta de búsqueda de estructuras químicas con el ligando precargado en el editor de estructuras. Para otros tipos de ligandos, por ejemplo, nucleótidos y péptidos más largos, se puede proporcionar una representación dibujada manualmente de la molécula.

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